ساختار مولکولی پروتیین اصلی ویروس کرونا مشخص شد

به گزارش پایگاه اینترنتی نیوز مدیکال، این پروتیین که «پروتیین پوششی E» نامیده می شود، یک کانال انتخابی کاتیونی تشکیل می دهد و نقشی اساسی در توانایی ویروس در تکثیر خود و تحریک واکنش التهابی در سلول میزبان دارد.
«می هانگ» استاد شیمی دانشگاه فناوری ماساچوست در آمریکا می گوید: اگر محققان بتواند روش هایی را برای مسدود کردن این کانال پیدا کنند در آن صورت می توانند بیماری زایی این ویروس را کاهش دهند و در تکثیر ویروس اختلال ایجاد کنند.
وی که نویسنده اصلی این مطالعه است خاطرنشان کرد: یافته های این مطالعه می تواند برای شیمی دانان در تولید دارویی به منظور طراحی مولکول های کوچک جایگزین که این کانال را هدف قرار می دهند، مفید باشد.
تخصص آزمایشگاه هانگ در مطالعه ساختار پروتیین هایی است که در غشاهای سلول قرار دارند. تجزیه و تحلیل این پروتیین ها به دلیل اختلالی که غشای چربی سلول ایجاد می کند اغلب چالش برانگیز است، اما این محققان پیش از این با استفاده از «طیف سنجی رزونانس مغناطیسی هسته ای» (NMR) ، چند روش ابداع کرده اند که به آنها اجازه می دهد به اطلاعات دقیق ساختاری این پروتیین ها در سطح اتمی پی ببرند.
با شروع همه گیری SARS-CoV-۲ در اوایل سال جاری، هانگ و همکارانش تصمیم گرفتند محور تمرکز تلاش های خود را بر روی یکی از پروتیین های این ویروس جدید کرونا قرار دهند. آنها توجه خود را بر پروتیین E متمرکز کردند. این موضوع تا حدی به این دلیل بود که این پروتیین به یک پروتیین آنفلوانزا به نام کانال پروتون M۲ که قبلا آن را مورد مطالعه قرار داده بودند، شباهت داشت. هر دو پروتیین های ویروسی از چند بسته پروتیین مختلف مارپیچی ساخته می شوند.
محققان در این مطالعه متوجه شدند که بخشی از پروتیین E که در دو لایه لیپید قرار گرفته و به دامنه بین غشایی شناخته می شود در بسته ای متشکل از پنج مارپیچ قرار می گیرد. مارپیچ ها در این بسته تا حد زیادی بی حرکت می مانند و کانال فشرده ای ایجاد می کنند  که بسیار محدودتر از کانال پروتون M۲ آنفلوانزا است.
در ویروس های آنفلوانزا، پروتئین M۲ بسیار متحرک است؛ در حالی که در HIV-۱ ، پروتئین Vpu دارای مارپیچ غشایی بسیار کوتاهتر و منافذ گسترده تر است. این موضوع که ویژگی های ساختاری متمایز E چگونه بر عملکرد آن در چرخه حیات ویروس SARS-CoV-۲ تأثیر می گذارد، یکی از مباحثی است که هانگ و همکارانش در آینده مطالعه خواهند کرد.
محققان همچنین در یک انتهای این کانال موفق به شناسایی چند اسید آمینه شدند که ممکن است یون های دارای بار مثبت مانند کلسیم را به داخل کانال جذب کنند. آنها معتقدند ساختاری که آنها در این مقاله گزارش می کنند حالت بسته این کانال است و اکنون امیدوارند بتوانند ساختار حالت باز این کانال را نیز تعیین کنند تا نحوه باز و بسته شدن کانال را مشخص سازد.
مشروح این مطالعه در مورد ساختار مولکولی این پروتیین در نشریه Nature Structural and Molecular Biology منتشر شده است.